Un grupo de científicos del Reino Unido ha determinado por primera vez la estructura de la molécula asociada a la esclerosis lateral amiotrófica (ELA) y a muchas otras enfermedades neurodegenerativas, según expone un estudio que publica este miércoles Nature. La ELA es una enfermedad del sistema nervioso central, que se caracteriza por la degeneración progresiva de las neuronas motores superiores e inferiores, que se manifiesta con debilidad muscular que puede avanzar hasta la parálisis. Por desgracia, todavía no existe cura, pero las investigaciones se suceden y algunas aportan avances que pueden ser positivos para los cuales la sufren. La mitad de las personas afectadas por la ELA mueren en menos de tres años, un 80% en menos de cinco, y la mayoría (el 95%) en menos de 10 años.

Los autores de la investigación, liderada por el Laboratorio de Biología Molecular de Cambridge, destacan que el nuevo descubrimiento puede impulsar el desarrollo de nuevas terapias y métodos de diagnóstico sobre la ELA.

¿Quién la sufre?

Aunque no están claros los motivos por los cuales se puede sufrir esta enfermedad se sabe que la acumulación anormal de la proteína TDP-43 en células nerviosas es uno de los rasgos patológicos que define al ELA. Esta acumulación defectuosa de la proteína TDP-43 está vinculada también a la demencia frontotemporal y a otras enfermedades neurodegenerativas, como el Alzhéimer y el Parkinson, han explicado los expertos en un comunicado. Sin embargo, los científicos no han sido capaces de trasladar este conocimiento al desarrollo de tratamientos, porque hasta ahora se desconocían en profundidad las características de esta proteína. Los autores del estudio han recurrido a la microscopia crioelectrònica para determinar la estructura molecular de las acumulaciones de TDP-43, extraídas de los cerebros dados por dos pacientes de ELA, lo cual llevó al descubrimiento de un pliegue filamentoso de doble espiral.

Diagnóstico

Las características estructurales tan distintivas, han declarado que "sugieren que es probable que la TDP-43 puede interactuar de una manera única con herramientas de diagnóstico y unos ciertos medicamentos". Las diferencias que se observan podrían detallar por qué los compuestos de diagnósticos actuales, desarrollados a partir de proteínas asociadas a otras enfermedades neurodegenerativas, son deficientes a la hora de detectar el ELA.

"Ahora que conocemos el aspecto de la estructura de las acumulaciones de TDP-43 y qué la hace única, podemos aprovecharlo para encontrar métodos de diagnóstico temprano", señala Benjamin Ryskeldi-Falcon, del Laboratorio de Biología Molecular de Cambridge.

 

Foto principal: científico analizando unas muestras / Freekip